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Péptidos de colágeno: qué son y qué muestra la investigación

Ilustración de tres hebras enrolladas entre sí formando una triple hélice
Cada molécula de colágeno está formada por tres largas cadenas de proteína enrolladas estrechamente entre sí, una forma llamada triple hélice.

El colágeno es la proteína más abundante del cuerpo humano. Aporta buena parte de su estructura a la piel, los huesos, los tendones y el cartílago. Los péptidos de colágeno, que también se venden como colágeno hidrolizado o hidrolizado de colágeno, son colágeno cortado en pequeños fragmentos para que se disuelva fácilmente en agua.

Son un complemento alimenticio muy extendido y se han estudiado en un número creciente de ensayos. Este artículo explica qué son los péptidos de colágeno, qué les ocurre una vez ingeridos y qué ha encontrado la investigación reciente.

Qué es el colágeno y cómo se fabrican los péptidos de colágeno

El colágeno no es una sola proteína, sino una familia de al menos 28 tipos emparentados, y constituye aproximadamente entre el 25 y el 30 por ciento de todas las proteínas del organismo. Cada molécula de colágeno está formada por tres largas cadenas de proteína enrolladas entre sí, una forma llamada triple hélice. A lo largo de cada cadena, uno de cada tres eslabones es glicina, el aminoácido más pequeño, lo que permite que las cadenas se empaqueten de forma compacta.1 Otros dos eslabones, la prolina y la hidroxiprolina, son inusualmente abundantes. La hidroxiprolina se forma cuando, una vez construida la cadena, una enzima modifica la prolina.2

El organismo fabrica su propio colágeno a partir de los aminoácidos que aportan todas las proteínas que comemos. Las enzimas que completan y estabilizan la molécula de colágeno necesitan la ayuda de la vitamina C.3

Las materias primas son pieles y huesos de animales o escamas de pescado, en la mayoría de los casos de vacuno, cerdo o pescado. El calor desenrolla la triple hélice, lo que convierte el colágeno en gelatina. Después, unas enzimas cortan las largas cadenas en péptidos, es decir, cadenas cortas de aminoácidos. Un producto típico está formado por fragmentos de unos 3 a 6 kilodaltons (una unidad de masa molecular), una pequeña fracción del tamaño de la molécula original, que ronda los 300 kilodaltons. A diferencia de la gelatina, estos fragmentos pequeños se disuelven con facilidad en agua sin espesarla.4

Cómo procesa el organismo los péptidos de colágeno

Como ocurre con otras proteínas, la mayor parte del colágeno que comemos se descompone durante la digestión en aminoácidos y cadenas muy cortas. Algunas de estas cadenas cortas llegan intactas a la sangre. La más abundante es la prolil-hidroxiprolina (Pro-Hyp), que resiste a las enzimas de la sangre que descomponen otros péptidos.1

Esquema: una triple hélice corta, cadenas cortas de cuentas dispersas, una columna de células y una zona sombreada
De izquierda a derecha: un fragmento de la triple hélice del colágeno; péptidos cortos, que se forman cuando las enzimas cortan las cadenas largas; y la pared intestinal, a través de la cual los aminoácidos y algunas cadenas muy cortas, como la Pro-Hyp, llegan a la sangre (zona sombreada).

En un estudio de 2022, la Pro-Hyp y un segundo fragmento, la hidroxiprolil-glicina (Hyp-Gly), alcanzaron su máximo en la sangre entre una y dos horas después de que los voluntarios tomaran gelatina, y un hidrolizado formado por fragmentos más pequeños elevó aún más ambos niveles.5 Los investigadores han identificado 17 fragmentos de colágeno distintos en la sangre humana tras la ingesta de colágeno y, en ratones, estos fragmentos llegaron a la piel, donde se detectó un enriquecimiento de Pro-Hyp.6

Estos fragmentos parecen actuar como señales, además de como material de construcción. En estudios de laboratorio, la Pro-Hyp y la Hyp-Gly desencadenaron el crecimiento de fibroblastos de la piel, las células que producen el colágeno en la piel,7 y la Pro-Hyp ayudó a que las células formadoras de cartílago maduraran y produjeran más componentes del cartílago.8 En personas, un ensayo con ocho hombres sanos observó que 15 gramos de gelatina enriquecida con vitamina C, tomados una hora antes de una breve sesión de saltos a la comba, duplicaron un marcador sanguíneo de la producción de colágeno.9

Qué se ha investigado

Piel. La piel es el ámbito más estudiado. Un metanálisis de 2023, un estudio que agrupa los resultados de muchos ensayos, combinó 26 ensayos controlados aleatorizados con 1721 participantes y encontró una hidratación y una elasticidad de la piel significativamente mejores con colágeno que con placebo.10 Un metanálisis anterior de 19 ensayos con 1125 participantes encontró mejoras en la hidratación, la elasticidad y las arrugas al cabo de unos 90 días.11 Ensayos recientes aportan más detalles:

  • En 87 mujeres de 40 a 65 años, 5 gramos de colágeno al día junto con vitamina C durante 16 semanas aumentaron un 16 por ciento, en comparación con el placebo, la densidad de la dermis, la capa profunda de la piel, y redujeron un 14 por ciento el volumen de las arrugas y un 10 por ciento la rugosidad de la piel.12
  • En 72 mujeres de 40 a 60 años, 5 gramos de péptidos de colágeno de atún al día durante ocho semanas mejoraron la elasticidad, la hidratación y la densidad dérmica de la piel en comparación con el placebo. La hidratación del antebrazo aumentó un 31 por ciento, frente a un 5 por ciento con placebo, y la mayoría de los efectos seguían presentes dos semanas después de que las mujeres dejaran de tomarlo.13
  • En 36 mujeres tras la menopausia, 5 gramos de colágeno marino al día mejoraron la elasticidad de la piel de las mejillas en cuatro semanas, y la diferencia con el placebo seguía presente cuatro semanas después del final de la suplementación.14

Hueso. En 131 mujeres tras la menopausia cuya densidad ósea había disminuido con la edad, 5 gramos al día de unos péptidos de colágeno específicos durante 12 meses aumentaron la densidad mineral ósea de la columna y de la cadera en comparación con el placebo, y elevaron un marcador sanguíneo de formación ósea.15 En un seguimiento abierto sin grupo placebo, que abarcó en total cuatro años de uso, la densidad ósea de la columna aumentó aproximadamente entre un 6 y un 8 por ciento.16

Músculo y entrenamiento de fuerza. Varios ensayos combinaron el colágeno con entrenamiento de fuerza:

  • En 77 mujeres antes de la menopausia, 15 gramos al día durante 12 semanas de entrenamiento aumentaron la masa corporal magra en 1,0 kilogramos, frente a 0,4 kilogramos con placebo, y la fuerza de prensión de la mano en 2,7 kilogramos, frente a 1,3 kilogramos.17
  • En 97 hombres de mediana edad que no habían entrenado antes, la masa corporal magra aumentó 3,4 kilogramos con colágeno y 1,8 kilogramos con placebo en 12 semanas, y la grasa corporal disminuyó más.18
  • En hombres jóvenes que entrenaron durante 15 semanas, el volumen muscular medido por resonancia magnética aumentó un 15,7 por ciento con colágeno y un 11,4 por ciento con placebo, mientras que las ganancias de fuerza fueron similares.19

Un metanálisis de 2024 de 19 estudios con 768 participantes concluyó que el colágeno combinado con un entrenamiento de larga duración produjo mayores aumentos de la masa corporal magra, del tamaño de los tendones y de la fuerza muscular que el entrenamiento con placebo.20

Tendones y articulaciones. En 180 adultos físicamente activos de 18 a 30 años que tenían molestias de rodilla al hacer deporte, 5 gramos al día durante 12 semanas redujeron el dolor de rodilla durante el ejercicio más que el placebo.21 En 40 hombres jóvenes que hicieron entrenamiento de fuerza durante 14 semanas, el área de sección transversal del tendón de Aquiles aumentó un 11,0 por ciento con 5 gramos de colágeno al día, frente a un 4,7 por ciento con placebo.22 En 50 hombres jóvenes que no entrenaban, 10 gramos al día durante 16 semanas aumentaron la rigidez del músculo de la pantorrilla y del tendón de Aquiles y mejoraron la fuerza explosiva.23

Uñas. En un estudio pequeño con 25 personas y sin grupo placebo, 2,5 gramos al día durante 24 semanas aumentaron la velocidad de crecimiento de las uñas un 12 por ciento y redujeron la frecuencia de uñas rotas un 42 por ciento.24

Qué muestran los datos en conjunto

La investigación sobre los péptidos de colágeno ha crecido rápidamente, y la mayoría de los ensayos y análisis combinados describen resultados favorables en la piel, los huesos, los músculos y los tendones. Sin embargo, los resultados no son uniformes. Un análisis de 2025 de 23 ensayos sobre la piel encontró mejoras en conjunto, pero no en los ensayos sin financiación de empresas ni en los ensayos de mayor calidad.25 En los estudios con entrenamiento, la certeza de las pruebas se calificó como moderada para la masa corporal magra y como más baja para la mayoría de los demás resultados.20 Ensayos independientes más grandes ayudarán a mostrar qué efectos se mantienen de forma más constante.

Seguridad

Los péptidos de colágeno fueron bien tolerados en los ensayos. En el ensayo de 12 meses sobre el hueso, ninguna de las participantes que abandonaron el estudio lo hizo por efectos secundarios,15 y un análisis de 2026 de 19 ensayos no encontró acontecimientos adversos graves, solo casos aislados de molestias digestivas leves.26 Conviene conocer algunos aspectos prácticos:

  • Al colágeno le falta el aminoácido triptófano, por lo que se considera una proteína incompleta. Aun así, una dieta puede incluir una proporción elevada de colágeno, hasta aproximadamente un tercio de las proteínas diarias, y seguir cubriendo las necesidades de todos los aminoácidos esenciales.27
  • El colágeno de pescado puede provocar reacciones en personas con alergia al pescado. En un estudio, aproximadamente una de cada cinco personas con alergia al pescado tenía anticuerpos frente al colágeno de pescado.28
  • Algunas personas con síndrome alfa-gal, una alergia a productos de mamíferos relacionada con las picaduras de garrapata, también deben evitar la gelatina de mamíferos.29
  • El origen animal es relevante para quienes evitan determinados animales por motivos dietéticos, religiosos o éticos.

Preguntas abiertas

  • ¿Qué fragmentos de colágeno son responsables de los efectos observados en los ensayos, y cómo llegan a los huesos, los tendones y las articulaciones?
  • ¿Influyen el origen y el tamaño de los fragmentos?
  • ¿Cómo actúan conjuntamente los péptidos de colágeno y el ejercicio sobre los músculos y los tendones durante periodos más largos?
  • ¿Confirmarán ensayos más grandes los resultados sobre la densidad ósea en mujeres tras la menopausia?
  • ¿Qué cantidades y duraciones son más adecuadas para cada resultado?

Fuentes

  1. Holwerda AM, van Loon LJC. The impact of collagen protein ingestion on musculoskeletal connective tissue remodeling: a narrative review. Nutr Rev. 2022;80(6):1497-1514. doi:10.1093/nutrit/nuab083
  2. Shoulders MD, Raines RT. Collagen structure and stability. Annu Rev Biochem. 2009;78:929-958. doi:10.1146/annurev.biochem.77.032207.120833
  3. Pullar JM, Carr AC, Vissers MCM. The roles of vitamin C in skin health. Nutrients. 2017;9(8):866. doi:10.3390/nu9080866
  4. León-López A, et al. Hydrolyzed collagen: sources and applications. Molecules. 2019;24(22):4031. doi:10.3390/molecules24224031
  5. Iwasaki Y, et al. Comparison of gelatin and low-molecular weight gelatin hydrolysate ingestion on hydroxyproline (Hyp), Pro-Hyp and Hyp-Gly concentrations in human blood. Food Chem. 2022;369:130869. doi:10.1016/j.foodchem.2021.130869
  6. Yazaki M, et al. Oral ingestion of collagen hydrolysate leads to the transportation of highly concentrated Gly-Pro-Hyp and its hydrolyzed form of Pro-Hyp into the bloodstream and skin. J Agric Food Chem. 2017;65(11):2315-2322. doi:10.1021/acs.jafc.6b05679
  7. Asai TT, et al. Food-derived collagen peptides, prolyl-hydroxyproline (Pro-Hyp), and hydroxyprolyl-glycine (Hyp-Gly) enhance growth of primary cultured mouse skin fibroblast using fetal bovine serum free from hydroxyprolyl peptide. Int J Mol Sci. 2019;21(1):229. doi:10.3390/ijms21010229
  8. Kimira Y, et al. Collagen-derived dipeptide Pro-Hyp enhanced ATDC5 chondrocyte differentiation under hypoxic conditions. Molecules. 2023;28(12):4664. doi:10.3390/molecules28124664
  9. Shaw G, et al. Vitamin C-enriched gelatin supplementation before intermittent activity augments collagen synthesis. Am J Clin Nutr. 2017;105(1):136-143. doi:10.3945/ajcn.116.138594
  10. Pu SY, et al. Effects of oral collagen for skin anti-aging: a systematic review and meta-analysis. Nutrients. 2023;15(9):2080. doi:10.3390/nu15092080
  11. de Miranda RB, Weimer P, Rossi RC. Effects of hydrolyzed collagen supplementation on skin aging: a systematic review and meta-analysis. Int J Dermatol. 2021;60(12):1449-1461. doi:10.1111/ijd.15518
  12. Žmitek K, et al. The effects of dietary supplementation with collagen and vitamin C and their combination with hyaluronic acid on skin density, texture and other parameters: a randomised, double-blind, placebo-controlled trial. Nutrients. 2024;16(12):1908. doi:10.3390/nu16121908
  13. Morakul B, et al. The evidence from in vitro primary fibroblasts and a randomized, double-blind, placebo-controlled clinical trial of tuna collagen peptides intake on skin health. J Cosmet Dermatol. 2024;23(12):4255-4267. doi:10.1111/jocd.16500
  14. Sangsuwan W, Asawanonda P. Four-weeks daily intake of oral collagen hydrolysate results in improved skin elasticity, especially in sun-exposed areas: a randomized, double-blind, placebo-controlled trial. J Dermatolog Treat. 2021;32(8):991-996. doi:10.1080/09546634.2020.1725412
  15. König D, et al. Specific collagen peptides improve bone mineral density and bone markers in postmenopausal women: a randomized controlled study. Nutrients. 2018;10(1):97. doi:10.3390/nu10010097
  16. Zdzieblik D, Oesser S, König D. Specific bioactive collagen peptides in osteopenia and osteoporosis: long-term observation in postmenopausal women. J Bone Metab. 2021;28(3):207-213. doi:10.11005/jbm.2021.28.3.207
  17. Jendricke P, et al. Specific collagen peptides in combination with resistance training improve body composition and regional muscle strength in premenopausal women: a randomized controlled trial. Nutrients. 2019;11(4):892. doi:10.3390/nu11040892
  18. Zdzieblik D, et al. The influence of specific bioactive collagen peptides on body composition and muscle strength in middle-aged, untrained men: a randomized controlled trial. Int J Environ Res Public Health. 2021;18(9):4837. doi:10.3390/ijerph18094837
  19. Balshaw TG, et al. The effect of specific bioactive collagen peptides on function and muscle remodeling during human resistance training. Acta Physiol (Oxf). 2023;237(2):e13903. doi:10.1111/apha.13903
  20. Bischof K, et al. Impact of collagen peptide supplementation in combination with long-term physical training on strength, musculotendinous remodeling, functional recovery, and body composition in healthy adults: a systematic review with meta-analysis. Sports Med. 2024;54(11):2865-2888. doi:10.1007/s40279-024-02079-0
  21. Zdzieblik D, et al. The influence of specific bioactive collagen peptides on knee joint discomfort in young physically active adults: a randomized controlled trial. Nutrients. 2021;13(2):523. doi:10.3390/nu13020523
  22. Jerger S, et al. Effects of specific collagen peptide supplementation combined with resistance training on Achilles tendon properties. Scand J Med Sci Sports. 2022;32(7):1131-1141. doi:10.1111/sms.14164
  23. Miyamoto N, et al. Collagen peptide supplementation enhances muscle-tendon stiffness and explosive strength: a 16-wk randomized controlled trial. Med Sci Sports Exerc. 2025;57(12):2877-2886. doi:10.1249/MSS.0000000000003814
  24. Hexsel D, et al. Oral supplementation with specific bioactive collagen peptides improves nail growth and reduces symptoms of brittle nails. J Cosmet Dermatol. 2017;16(4):520-526. doi:10.1111/jocd.12393
  25. Myung SK, Park Y. Effects of collagen supplements on skin aging: a systematic review and meta-analysis of randomized controlled trials. Am J Med. 2025;138(9):1264-1277. doi:10.1016/j.amjmed.2025.04.034
  26. Nukaly HY, et al. Oral and topical peptides for skin aging: systematic review and meta-analysis of randomized controlled trials. Front Med (Lausanne). 2026;13:1618306. doi:10.3389/fmed.2026.1618306
  27. Paul C, Leser S, Oesser S. Significant amounts of functional collagen peptides can be incorporated in the diet while maintaining indispensable amino acid balance. Nutrients. 2019;11(5):1079. doi:10.3390/nu11051079
  28. Kalic T, et al. Collagen: an important fish allergen for improved diagnosis. J Allergy Clin Immunol Pract. 2020;8(9):3084-3092. doi:10.1016/j.jaip.2020.04.063
  29. Wilson JM, et al. Tick bites, IgE to galactose-alpha-1,3-galactose and urticarial or anaphylactic reactions to mammalian meat: the alpha-gal syndrome. Allergy. 2024;79(6):1440-1454. doi:10.1111/all.16003

Este artículo tiene fines de divulgación general sobre un ingrediente y la investigación al respecto. No constituye consejo médico. Si tiene algún problema de salud, está embarazada o en periodo de lactancia, o toma medicamentos, consulte a un médico o a un farmacéutico antes de tomar complementos alimenticios.

Última revisión: octubre de 2026

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