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Kollagen-Peptide: Was sie sind und was die Forschung zeigt

Illustration von drei Strängen, die zu einer Tripelhelix umeinander gewunden sind
Jedes Kollagenmolekül besteht aus drei langen Proteinketten, die eng umeinander gewunden sind; diese Form heißt Tripelhelix.

Kollagen ist das häufigste Protein im menschlichen Körper. Es verleiht Haut, Knochen, Sehnen und Knorpel einen Großteil ihrer Struktur. Kollagen-Peptide, im Handel auch als hydrolysiertes Kollagen oder Kollagenhydrolysat bezeichnet, sind Kollagen, das in kleine Bruchstücke zerlegt wurde, sodass es sich leicht in Wasser löst.

Sie sind ein beliebtes Nahrungsergänzungsmittel und wurden in einer wachsenden Zahl von Studien untersucht. Dieser Artikel erklärt, was Kollagen-Peptide sind, was nach dem Verzehr mit ihnen geschieht und was neuere Forschung ergeben hat.

Was Kollagen ist und wie Kollagen-Peptide hergestellt werden

Kollagen ist nicht ein einzelnes Protein, sondern eine Familie aus mindestens 28 verwandten Typen, und es macht etwa 25 bis 30 Prozent des gesamten Proteins im Körper aus. Jedes Kollagenmolekül besteht aus drei langen Proteinketten, die umeinander gewunden sind, eine Form, die man Tripelhelix nennt. In jeder Kette ist jeder dritte Baustein Glycin, die kleinste Aminosäure, wodurch sich die Stränge dicht aneinanderlagern können.1 Zwei weitere Bausteine, Prolin und Hydroxyprolin, sind ungewöhnlich häufig. Hydroxyprolin entsteht, wenn ein Enzym Prolin verändert, nachdem die Kette gebildet wurde.2

Der Körper bildet sein eigenes Kollagen aus Aminosäuren, die das gesamte Nahrungsprotein liefert. Die Enzyme, die das Kollagenmolekül fertigstellen und stabilisieren, benötigen Vitamin C als Helfer.3

Als Rohstoffe dienen tierische Haut, Knochen oder Fischschuppen, meist von Rindern, Schweinen oder Fischen. Durch Erhitzen wird die Tripelhelix entwunden, und aus Kollagen wird Gelatine. Enzyme zerschneiden die langen Ketten anschließend in Peptide, also kurze Ketten aus Aminosäuren. Ein typisches Produkt besteht aus Bruchstücken von etwa 3 bis 6 Kilodalton (einer Maßeinheit für die Molekülmasse), einem kleinen Bruchteil der Größe des ursprünglichen Moleküls mit etwa 300 Kilodalton. Anders als Gelatine lösen sich diese kleinen Bruchstücke leicht in Wasser, ohne es anzudicken.4

Wie der Körper Kollagen-Peptide verarbeitet

Wie bei anderen Proteinen wird auch der Großteil des verzehrten Kollagens bei der Verdauung in Aminosäuren und sehr kurze Ketten zerlegt. Einige dieser kurzen Ketten gelangen unversehrt ins Blut. Am häufigsten ist Prolyl-Hydroxyprolin (Pro-Hyp), das den Enzymen im Blut widersteht, die andere Peptide abbauen.1

Schema: eine kurze Tripelhelix, verstreute kurze Perlenketten, eine Zellreihe und ein schattierter Bereich
Von links: ein Stück der Kollagen-Tripelhelix; kurze Peptide, die entstehen, wenn Enzyme die langen Ketten zerschneiden; und die Darmschleimhaut, über die Aminosäuren und einige sehr kurze Ketten wie Pro-Hyp ins Blut gelangen (schattiert).

In einer Studie aus dem Jahr 2022 nahmen Freiwillige Gelatine ein; Pro-Hyp und ein zweites Bruchstück, Hydroxyprolyl-Glycin (Hyp-Gly), erreichten ein bis zwei Stunden danach ihren Höchstwert im Blut, und ein Hydrolysat aus kleineren Bruchstücken führte zu noch höheren Werten beider Bruchstücke.5 Forschende haben nach der Aufnahme von Kollagen 17 verschiedene Kollagenbruchstücke im menschlichen Blut nachgewiesen, und bei Mäusen gelangten diese Bruchstücke in die Haut, wo Pro-Hyp angereichert war.6

Diese Bruchstücke scheinen sowohl als Baumaterial als auch als Signale zu wirken. In Laborstudien regten Pro-Hyp und Hyp-Gly das Wachstum von Hautfibroblasten an, also der Zellen, die in der Haut Kollagen bilden,7 und Pro-Hyp half knorpelbildenden Zellen, auszureifen und mehr Bestandteile des Knorpels zu bilden.8 Beim Menschen ergab eine Studie mit acht gesunden Männern, dass 15 Gramm mit Vitamin C angereicherte Gelatine, eingenommen eine Stunde vor einer kurzen Einheit Seilspringen, einen Blutmarker der Kollagenbildung verdoppelten.9

Was die Forschung untersucht hat

Haut. Die Haut ist das am besten untersuchte Gebiet. Eine Metaanalyse aus dem Jahr 2023, also eine Studie, die die Ergebnisse vieler Studien zusammenfasst, wertete 26 randomisierte kontrollierte Studien mit 1721 Teilnehmenden aus und fand mit Kollagen eine signifikant bessere Feuchtigkeit und Elastizität der Haut als unter Placebo.10 Eine frühere Metaanalyse von 19 Studien mit 1125 Teilnehmenden fand nach etwa 90 Tagen Verbesserungen bei Feuchtigkeit, Elastizität und Falten.11 Neuere Studien liefern weitere Einzelheiten:

  • Bei 87 Frauen im Alter von 40 bis 65 Jahren erhöhten 5 Gramm Kollagen pro Tag zusammen mit Vitamin C über 16 Wochen die Dichte der Dermis, der tieferen Hautschicht, im Vergleich zu Placebo um 16 Prozent und verringerten das Faltenvolumen um 14 Prozent und die Rauigkeit der Haut um 10 Prozent.12
  • Bei 72 Frauen im Alter von 40 bis 60 Jahren verbesserten 5 Gramm Kollagen-Peptide aus Thunfisch pro Tag über acht Wochen die Elastizität, die Feuchtigkeit und die Dichte der Dermis im Vergleich zu Placebo. Die Feuchtigkeit am Unterarm stieg um 31 Prozent, gegenüber 5 Prozent unter Placebo, und die meisten Effekte waren zwei Wochen, nachdem die Frauen die Einnahme beendet hatten, noch vorhanden.13
  • Bei 36 Frauen nach der Menopause verbesserten 5 Gramm marines Kollagen pro Tag innerhalb von vier Wochen die Elastizität der Haut an den Wangen, und der Unterschied zu Placebo war vier Wochen nach dem Ende der Einnahme noch vorhanden.14

Knochen. Bei 131 Frauen nach der Menopause, deren Knochendichte altersbedingt abgenommen hatte, erhöhten 5 Gramm spezifische Kollagen-Peptide pro Tag über 12 Monate die Knochenmineraldichte in der Wirbelsäule und in der Hüfte im Vergleich zu Placebo und steigerten einen Blutmarker der Knochenbildung.15 In einer offenen Nachbeobachtung ohne Placebogruppe, die insgesamt vier Jahre Einnahme umfasste, stieg die Knochendichte in der Wirbelsäule um etwa 6 bis 8 Prozent.16

Muskeln und Krafttraining. Mehrere Studien kombinierten Kollagen mit Krafttraining:

  • Bei 77 Frauen vor der Menopause erhöhten 15 Gramm pro Tag während eines zwölfwöchigen Trainings die fettfreie Körpermasse um 1,0 Kilogramm, gegenüber 0,4 Kilogramm unter Placebo, und die Handgriffkraft um 2,7 Kilogramm, gegenüber 1,3 Kilogramm.17
  • Bei 97 Männern mittleren Alters, die zuvor nicht trainiert hatten, nahm die fettfreie Körpermasse über 12 Wochen mit Kollagen um 3,4 Kilogramm und mit Placebo um 1,8 Kilogramm zu, und das Körperfett nahm stärker ab.18
  • Bei jungen Männern, die 15 Wochen lang trainierten, nahm das im MRT gemessene Muskelvolumen mit Kollagen um 15,7 Prozent und mit Placebo um 11,4 Prozent zu, während die Kraftzuwächse ähnlich waren.19

Eine Metaanalyse aus dem Jahr 2024 mit 19 Studien und 768 Teilnehmenden kam zu dem Schluss, dass Kollagen in Kombination mit langfristigem Training zu größeren Zuwächsen bei fettfreier Körpermasse, Sehnengröße und Muskelkraft führte als Training mit Placebo.20

Sehnen und Gelenke. Bei 180 körperlich aktiven Erwachsenen im Alter von 18 bis 30 Jahren, die beim Sport Kniebeschwerden hatten, verringerten 5 Gramm pro Tag über 12 Wochen die Knieschmerzen bei körperlicher Belastung stärker als Placebo.21 Bei 40 jungen Männern, die 14 Wochen lang Krafttraining betrieben, nahm die Querschnittsfläche der Achillessehne mit 5 Gramm Kollagen pro Tag um 11,0 Prozent zu, gegenüber 4,7 Prozent unter Placebo.22 Bei 50 jungen Männern, die nicht trainierten, erhöhten 10 Gramm pro Tag über 16 Wochen die Steifigkeit des Wadenmuskels und der Achillessehne und verbesserten die Explosivkraft.23

Nägel. In einer kleinen Studie mit 25 Personen ohne Placebogruppe erhöhten 2,5 Gramm pro Tag über 24 Wochen die Wachstumsgeschwindigkeit der Nägel um 12 Prozent und verringerten die Häufigkeit abgebrochener Nägel um 42 Prozent.24

Was die Studienlage insgesamt zeigt

Die Forschung zu Kollagen-Peptiden ist rasch gewachsen, und die meisten Studien und zusammenfassenden Analysen berichten über günstige Ergebnisse für Haut, Knochen, Muskeln und Sehnen. Die Ergebnisse sind jedoch nicht einheitlich. Eine Analyse von 23 Hautstudien aus dem Jahr 2025 fand insgesamt Verbesserungen, nicht jedoch in Studien ohne Finanzierung durch Unternehmen und nicht in den Studien mit der höchsten Qualität.25 Bei den Trainingsstudien wurde die Vertrauenswürdigkeit der Evidenz für die fettfreie Körpermasse als mittel und für die meisten anderen Endpunkte als niedriger eingestuft.20 Größere unabhängige Studien werden helfen zu zeigen, welche Effekte sich am beständigsten bestätigen.

Sicherheit

Kollagen-Peptide wurden in Studien gut vertragen. In der zwölfmonatigen Knochenstudie verließ keine der ausgeschiedenen Teilnehmerinnen die Studie wegen Nebenwirkungen,15 und eine Analyse von 19 Studien aus dem Jahr 2026 fand keine schweren unerwünschten Ereignisse, nur vereinzelte Fälle leichter Verdauungsbeschwerden.26 Einige praktische Punkte sind wissenswert:

  • Kollagen fehlt die Aminosäure Tryptophan, daher gilt es als unvollständiges Protein. Eine Ernährung kann dennoch einen großen Anteil Kollagen enthalten, bis zu etwa einem Drittel des täglichen Proteins, und dabei den Bedarf an allen essenziellen Aminosäuren decken.27
  • Fischkollagen kann bei Menschen mit Fischallergie Reaktionen auslösen. In einer Studie hatte etwa jede fünfte Person mit Fischallergie Antikörper gegen Fischkollagen.28
  • Manche Menschen mit Alpha-Gal-Syndrom, einer Allergie gegen Produkte von Säugetieren, die mit Zeckenstichen in Verbindung steht, müssen auch Gelatine von Säugetieren meiden.29
  • Die tierische Herkunft spielt für alle eine Rolle, die bestimmte Tiere aus ernährungsbezogenen, religiösen oder ethischen Gründen meiden.

Offene Fragen

  • Welche Kollagenbruchstücke sind für die in Studien beobachteten Effekte verantwortlich, und wie gelangen sie zu Knochen, Sehnen und Gelenken?
  • Spielen die Herkunft und die Größe der Bruchstücke eine Rolle?
  • Wie wirken Kollagen-Peptide und körperliches Training über längere Zeiträume gemeinsam auf Muskeln und Sehnen?
  • Werden größere Studien die Ergebnisse zur Knochendichte bei Frauen nach der Menopause bestätigen?
  • Welche Mengen und welche Einnahmedauer eignen sich für welche Endpunkte am besten?

Quellen

  1. Holwerda AM, van Loon LJC. The impact of collagen protein ingestion on musculoskeletal connective tissue remodeling: a narrative review. Nutr Rev. 2022;80(6):1497-1514. doi:10.1093/nutrit/nuab083
  2. Shoulders MD, Raines RT. Collagen structure and stability. Annu Rev Biochem. 2009;78:929-958. doi:10.1146/annurev.biochem.77.032207.120833
  3. Pullar JM, Carr AC, Vissers MCM. The roles of vitamin C in skin health. Nutrients. 2017;9(8):866. doi:10.3390/nu9080866
  4. León-López A, et al. Hydrolyzed collagen: sources and applications. Molecules. 2019;24(22):4031. doi:10.3390/molecules24224031
  5. Iwasaki Y, et al. Comparison of gelatin and low-molecular weight gelatin hydrolysate ingestion on hydroxyproline (Hyp), Pro-Hyp and Hyp-Gly concentrations in human blood. Food Chem. 2022;369:130869. doi:10.1016/j.foodchem.2021.130869
  6. Yazaki M, et al. Oral ingestion of collagen hydrolysate leads to the transportation of highly concentrated Gly-Pro-Hyp and its hydrolyzed form of Pro-Hyp into the bloodstream and skin. J Agric Food Chem. 2017;65(11):2315-2322. doi:10.1021/acs.jafc.6b05679
  7. Asai TT, et al. Food-derived collagen peptides, prolyl-hydroxyproline (Pro-Hyp), and hydroxyprolyl-glycine (Hyp-Gly) enhance growth of primary cultured mouse skin fibroblast using fetal bovine serum free from hydroxyprolyl peptide. Int J Mol Sci. 2019;21(1):229. doi:10.3390/ijms21010229
  8. Kimira Y, et al. Collagen-derived dipeptide Pro-Hyp enhanced ATDC5 chondrocyte differentiation under hypoxic conditions. Molecules. 2023;28(12):4664. doi:10.3390/molecules28124664
  9. Shaw G, et al. Vitamin C-enriched gelatin supplementation before intermittent activity augments collagen synthesis. Am J Clin Nutr. 2017;105(1):136-143. doi:10.3945/ajcn.116.138594
  10. Pu SY, et al. Effects of oral collagen for skin anti-aging: a systematic review and meta-analysis. Nutrients. 2023;15(9):2080. doi:10.3390/nu15092080
  11. de Miranda RB, Weimer P, Rossi RC. Effects of hydrolyzed collagen supplementation on skin aging: a systematic review and meta-analysis. Int J Dermatol. 2021;60(12):1449-1461. doi:10.1111/ijd.15518
  12. Žmitek K, et al. The effects of dietary supplementation with collagen and vitamin C and their combination with hyaluronic acid on skin density, texture and other parameters: a randomised, double-blind, placebo-controlled trial. Nutrients. 2024;16(12):1908. doi:10.3390/nu16121908
  13. Morakul B, et al. The evidence from in vitro primary fibroblasts and a randomized, double-blind, placebo-controlled clinical trial of tuna collagen peptides intake on skin health. J Cosmet Dermatol. 2024;23(12):4255-4267. doi:10.1111/jocd.16500
  14. Sangsuwan W, Asawanonda P. Four-weeks daily intake of oral collagen hydrolysate results in improved skin elasticity, especially in sun-exposed areas: a randomized, double-blind, placebo-controlled trial. J Dermatolog Treat. 2021;32(8):991-996. doi:10.1080/09546634.2020.1725412
  15. König D, et al. Specific collagen peptides improve bone mineral density and bone markers in postmenopausal women: a randomized controlled study. Nutrients. 2018;10(1):97. doi:10.3390/nu10010097
  16. Zdzieblik D, Oesser S, König D. Specific bioactive collagen peptides in osteopenia and osteoporosis: long-term observation in postmenopausal women. J Bone Metab. 2021;28(3):207-213. doi:10.11005/jbm.2021.28.3.207
  17. Jendricke P, et al. Specific collagen peptides in combination with resistance training improve body composition and regional muscle strength in premenopausal women: a randomized controlled trial. Nutrients. 2019;11(4):892. doi:10.3390/nu11040892
  18. Zdzieblik D, et al. The influence of specific bioactive collagen peptides on body composition and muscle strength in middle-aged, untrained men: a randomized controlled trial. Int J Environ Res Public Health. 2021;18(9):4837. doi:10.3390/ijerph18094837
  19. Balshaw TG, et al. The effect of specific bioactive collagen peptides on function and muscle remodeling during human resistance training. Acta Physiol (Oxf). 2023;237(2):e13903. doi:10.1111/apha.13903
  20. Bischof K, et al. Impact of collagen peptide supplementation in combination with long-term physical training on strength, musculotendinous remodeling, functional recovery, and body composition in healthy adults: a systematic review with meta-analysis. Sports Med. 2024;54(11):2865-2888. doi:10.1007/s40279-024-02079-0
  21. Zdzieblik D, et al. The influence of specific bioactive collagen peptides on knee joint discomfort in young physically active adults: a randomized controlled trial. Nutrients. 2021;13(2):523. doi:10.3390/nu13020523
  22. Jerger S, et al. Effects of specific collagen peptide supplementation combined with resistance training on Achilles tendon properties. Scand J Med Sci Sports. 2022;32(7):1131-1141. doi:10.1111/sms.14164
  23. Miyamoto N, et al. Collagen peptide supplementation enhances muscle-tendon stiffness and explosive strength: a 16-wk randomized controlled trial. Med Sci Sports Exerc. 2025;57(12):2877-2886. doi:10.1249/MSS.0000000000003814
  24. Hexsel D, et al. Oral supplementation with specific bioactive collagen peptides improves nail growth and reduces symptoms of brittle nails. J Cosmet Dermatol. 2017;16(4):520-526. doi:10.1111/jocd.12393
  25. Myung SK, Park Y. Effects of collagen supplements on skin aging: a systematic review and meta-analysis of randomized controlled trials. Am J Med. 2025;138(9):1264-1277. doi:10.1016/j.amjmed.2025.04.034
  26. Nukaly HY, et al. Oral and topical peptides for skin aging: systematic review and meta-analysis of randomized controlled trials. Front Med (Lausanne). 2026;13:1618306. doi:10.3389/fmed.2026.1618306
  27. Paul C, Leser S, Oesser S. Significant amounts of functional collagen peptides can be incorporated in the diet while maintaining indispensable amino acid balance. Nutrients. 2019;11(5):1079. doi:10.3390/nu11051079
  28. Kalic T, et al. Collagen: an important fish allergen for improved diagnosis. J Allergy Clin Immunol Pract. 2020;8(9):3084-3092. doi:10.1016/j.jaip.2020.04.063
  29. Wilson JM, et al. Tick bites, IgE to galactose-alpha-1,3-galactose and urticarial or anaphylactic reactions to mammalian meat: the alpha-gal syndrome. Allergy. 2024;79(6):1440-1454. doi:10.1111/all.16003

Dieser Artikel dient der allgemeinen Information über einen Inhaltsstoff und die Forschung dazu. Er ist keine medizinische Beratung. Wenn Sie eine Erkrankung haben, schwanger sind oder stillen oder Medikamente einnehmen, sprechen Sie vor der Einnahme von Nahrungsergänzungsmitteln mit Ihrer Ärztin, Ihrem Arzt oder in Ihrer Apotheke.

Zuletzt überprüft: Oktober 2026

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